Identificação de homólogos e análise de vizinhança dos genes draTG envolvidos na regulação da fixação biológica de nitrogênio

Orientador : Prof. Dr. Luciano Fernandes Huergo

Detalles Bibliográficos
Autor: Costa, Flávia de Fátima
Tipo de recurso: tesis de maestría
Estado:Versión publicada
Fecha de publicación:2015
País:Brasil
Institución:Universidade Federal do Paraná (UFPR)
Repositorio:Repositório Institucional da UFPR
Idioma:portugués
OAI Identifier:oai:acervodigital.ufpr.br:1884/37903
Acceso en línea:http://hdl.handle.net/1884/37903
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Palabra clave:Ciência da computação
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Nitrogenase
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spelling Huergo, Luciano FernandesCruz, Leonardo MagalhaesUniversidade Federal do Paraná. Setor de Educação Profissional e Tecnológica. Programa de Pós-Graduação em Bioinformática2016-02-25T17:08:16Z2016-02-25T17:08:16Z2015http://hdl.handle.net/1884/37903Orientador : Prof. Dr. Luciano Fernandes HuergoCo-orientador : Prof. Dr. Leonardo Magalhães CruzDissertação (mestrado) - Universidade Federal do Paraná, Setor de Educação Profissional e Tecnológica, Programa de Pós-Graduação em Bioinformática. Defesa: Curitiba, 12/03/2015Inclui referênciasResumo: Nitrogenase é a enzima responsável pelo processo de Fixação Biológica de Nitrogênio (FBN), no qual o gás dinitrogênio é reduzido para amônia por microorganismos. Em algumas bactérias fixadoras de nitrogênio, como Azospirillum brasilense, a atividade da enzima é regulada ao nível pós-traducional através da ADP-ribosilação. A enzima dinitrogenase redutase ADP-ribosil trasnferase (DraT) catalisa a ADP-ribosilação e, assim, inativa a nitrogenase. Por outro lado, a dinitrogenase redutase glicohidrolase (DraG), remove o grupo modificador e deste modo reativa a nitrogenase. Neste trabalho foram identificadas proteínas semelhantes às enzimas DraT e DraG, depositadas no banco de dados GenBank utilizando softwares de Bioinformática, em especial utilizando BlastP e CD-HIT. As análises revelaram que: os homólogos ao gene draT estão restritos a algumas bactérias fixadoras de nitrogênio uma vez que 93 diferentes organismos foram encontrados. Ao contrário, os homólogos ao gene draG são ubíquos na natureza e a análise indicou 1.405 organismos, distribuídos nos três domínios de vida, incluindo os vírus. Finalmente, os resultados mostram que: os homólogos a enzima DraT estão restritos a poucos organismos fixadores de nitrogênio e que os homólogos a enzima DraG são comuns na natureza. Análise de vizinhança gênica sugere que proteínas homólogas a DraG, presentes em organismos não fixadores de nitrogênio, podem estar relacionadas com vias de degradação e/ou biossintese de nucleotídeos e/ou moléculas relacionadas. Palavras-chave: Bioinformática, Fixação Biológica de Nitrogênio, ADP-ribolisalação, Dinitrogenase Redutase ADP-ribosil transferase, Dinitrogenase Redutase Glicohidrolase.Abstract: Nitrogenase is the enzyme responsible for the process of Biological Nitrogen Fixation (BNF), in which dinitrogen gas is reduced to ammonia by microorganisms. In some nitrogen-fixing bacteria such as Azospirillum brasilense, the enzyme activity is regulated at the post-translational level by ADP-ribosylation. The dinitrogenase reductase ADP-ribosyl transferase (DraT) enzyme catalyzes the ADP-ribosylation and then inactivates the nitrogenase. On the other hand, glicohidrolase dinitrogenase reductase (DraG) removes the modifier group and reactivates the nitrogenase. This work identified proteins similar to DraT and DraG enzymes, stored at the GenBank database, using bioinformatics software, especially BlastP and CD-HIT. The analysis revealed: the draT homologous genes are restricted to some nitrogen-fixing bacteria as 93 different organisms were found. In other hand, the draG homologous genes are ubiquitous in nature and the analysis indicated 1,405 organisms distributed into three different life domains, including viruses. Finally, the results show: DraT enzyme homologous are restricted to few nitrogen fixing organisms and, DraG enzyme homologous are common in nature. Gene neighborhood analysis suggests that DraG protein homologous, presented in non nitrogen-fixing organisms, may be related to degradation pathways and/or biosynthesis of nucleotides and/or related molecules. Keywords: Bioinformatics, Biological Nitrogen Fixation, ADP-ribosylation, Dinitrogenase Reductase ADP-ribosiltransferase, Dinitrogenase Reductase ADP-ribosil-hydrolase.80p. : il. algumas color., tabs., grafs.application/pdfDisponível em formato digitalCiência da computaçãoBioinformáticaFixação biológica de nitrogênioNitrogenaseIdentificação de homólogos e análise de vizinhança dos genes draTG envolvidos na regulação da fixação biológica de nitrogênioinfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/masterThesisporreponame:Repositório Institucional da UFPRinstname:Universidade Federal do Paraná (UFPR)instacron:UFPRinfo:eu-repo/semantics/openAccessCosta, Flávia de FátimaORIGINALR - D - FLAVIA DE FATIMA COSTA.pdfapplication/pdf1641024https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/37903/1/R%20-%20D%20-%20FLAVIA%20DE%20FATIMA%20COSTA.pdf86bca9948ce955a25d6ad58c548bfa6eMD51open accessTEXTR - D - FLAVIA DE FATIMA COSTA.pdf.txtExtracted Texttext/plain103632https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/37903/2/R%20-%20D%20-%20FLAVIA%20DE%20FATIMA%20COSTA.pdf.txta80ab6abbb042e2b3bc840320ddcaaa3MD52open accessTHUMBNAILR - D - FLAVIA DE FATIMA COSTA.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg1108https://acervodigital.ufpr.br/bitstream/1884/37903/3/R%20-%20D%20-%20FLAVIA%20DE%20FATIMA%20COSTA.pdf.jpgf81d8afe85820c298d5d1e332c5d54e5MD53open access1884/379032016-03-01 09:39:43.993open accessoai:acervodigital.ufpr.br:1884/37903Repositório InstitucionalPUBhttp://acervodigital.ufpr.br/oai/requestinformacaodigital@ufpr.bropendoar:3082016-03-01T12:39:43Repositório Institucional da UFPR - Universidade Federal do Paraná (UFPR)false
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